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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
20/01/2015 |
Data da última atualização: |
27/11/2023 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Autoria: |
BEZERRA, C. A.; MACEDO, L. L. P.; AMORIM, T. M. L.; SANTOS, V. O.; FRAGOSO, R. da R.; LUCENA, W. A.; MENEGUIM, A. M.; VALENCIA-JIMENEZ, A.; ENGLER, G.; SILVA, M. C. M.; ALBUQUERQUE, E. V. S.; GROSSI-DE-SA, M. F. |
Afiliação: |
FURGS; FURGS; RODRIGO DA ROCHA FRAGOSO, CPAC; WAGNER ALEXANDRE LUCENA, CNPA; IAPAR; UNIVERSITY OF CALDAS, COLOMBIA; INSTITUT NATIONAL DE LA RECHERCHE AGRONOMIQUE, FRANCE; MARIA CRISTINA MATTAR DA SILVA, CENARGEN; ERIKA VALERIA SALIBA ALBUQUERQUE FR, CENARGEN; MARIA FATIMA GROSSI DE SA, CENARGEN. |
Título: |
Molecular cloning and characterization of an α-amylase cDNA highly expressed in major feeding stages of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei. |
Ano de publicação: |
2014 |
Fonte/Imprenta: |
Gene, v. 553, n. 1, p. 7-16, Dec. 2014. |
DOI: |
10.1016/j.gene.2014.09.050 |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
Abstract: a-Amylases are common enzymes responsible for hydrolyzing starch. Insect-pests, whose larvae develop in seeds, rely obligatorily on a-amylase activity to digest starch, as their major food source. Considering the relevance of insect a-amylases and the natural a-amylase inhibitors present in seeds to protect from insect damage, we report here the molecular cloning and nucleotide sequence of the full-length AmyHha cDNA of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei, a major insect-pest of coffee crops. The AmyHha sequence has 1879 bp, containing a 1458 bp open reading frame, which encodes a predicted protein with 485 amino acid residues, with a predicted molecular mass of 51.2 kDa. The deduced protein showed 55?79% identity to other insect a-amylases, including Anthonomus grandis, Ips typographus and Sitophilus oryzae a-amylases. In depth analysis revealed that the highly conserved three amino acid residues (Asp184, Glu220, and Asp285), which compose the catalytic site are also presented in AmyHha amylase. The AmyHha gene seems to be a single copy in the haploid genome and AmyHha transcription levels were found higher in L2 larvae and adult insects, both corresponding to major feeding phases. Modeling of the AmyHha predicted protein uncovered striking structural similarities to the Tenebrio molitor a-amylase also displaying the same amino acid residues involved in enzyme catalysis (Asp184, Glu220 and Asp285). Since AmyHha gene was mostly transcribed in the intestinal tract of H. hampei larvae, the cognate a-amylase could be considered a high valuable target to coffee bean insect control by biotechnological strategies. MenosAbstract: a-Amylases are common enzymes responsible for hydrolyzing starch. Insect-pests, whose larvae develop in seeds, rely obligatorily on a-amylase activity to digest starch, as their major food source. Considering the relevance of insect a-amylases and the natural a-amylase inhibitors present in seeds to protect from insect damage, we report here the molecular cloning and nucleotide sequence of the full-length AmyHha cDNA of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei, a major insect-pest of coffee crops. The AmyHha sequence has 1879 bp, containing a 1458 bp open reading frame, which encodes a predicted protein with 485 amino acid residues, with a predicted molecular mass of 51.2 kDa. The deduced protein showed 55?79% identity to other insect a-amylases, including Anthonomus grandis, Ips typographus and Sitophilus oryzae a-amylases. In depth analysis revealed that the highly conserved three amino acid residues (Asp184, Glu220, and Asp285), which compose the catalytic site are also presented in AmyHha amylase. The AmyHha gene seems to be a single copy in the haploid genome and AmyHha transcription levels were found higher in L2 larvae and adult insects, both corresponding to major feeding phases. Modeling of the AmyHha predicted protein uncovered striking structural similarities to the Tenebrio molitor a-amylase also displaying the same amino acid residues involved in enzyme catalysis (Asp184, Glu220 and Asp285). Since AmyHha gene was mostly transcribed in the intestinal... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Expressão gênica. |
Thesagro: |
Amido; Curculionideo; Hidrolise; Praga de planta. |
Thesaurus Nal: |
Curculionidae; Enzymatic hydrolysis; Gene expression; Insect pests; Starch. |
Categoria do assunto: |
O Insetos e Entomologia |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/115999/1/34279.pdf
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Marc: |
LEADER 02795naa a2200385 a 4500 001 2006141 005 2023-11-27 008 2014 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $a10.1016/j.gene.2014.09.050$2DOI 100 1 $aBEZERRA, C. A. 245 $aMolecular cloning and characterization of an α-amylase cDNA highly expressed in major feeding stages of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei.$h[electronic resource] 260 $c2014 520 $aAbstract: a-Amylases are common enzymes responsible for hydrolyzing starch. Insect-pests, whose larvae develop in seeds, rely obligatorily on a-amylase activity to digest starch, as their major food source. Considering the relevance of insect a-amylases and the natural a-amylase inhibitors present in seeds to protect from insect damage, we report here the molecular cloning and nucleotide sequence of the full-length AmyHha cDNA of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei, a major insect-pest of coffee crops. The AmyHha sequence has 1879 bp, containing a 1458 bp open reading frame, which encodes a predicted protein with 485 amino acid residues, with a predicted molecular mass of 51.2 kDa. The deduced protein showed 55?79% identity to other insect a-amylases, including Anthonomus grandis, Ips typographus and Sitophilus oryzae a-amylases. In depth analysis revealed that the highly conserved three amino acid residues (Asp184, Glu220, and Asp285), which compose the catalytic site are also presented in AmyHha amylase. The AmyHha gene seems to be a single copy in the haploid genome and AmyHha transcription levels were found higher in L2 larvae and adult insects, both corresponding to major feeding phases. Modeling of the AmyHha predicted protein uncovered striking structural similarities to the Tenebrio molitor a-amylase also displaying the same amino acid residues involved in enzyme catalysis (Asp184, Glu220 and Asp285). Since AmyHha gene was mostly transcribed in the intestinal tract of H. hampei larvae, the cognate a-amylase could be considered a high valuable target to coffee bean insect control by biotechnological strategies. 650 $aCurculionidae 650 $aEnzymatic hydrolysis 650 $aGene expression 650 $aInsect pests 650 $aStarch 650 $aAmido 650 $aCurculionideo 650 $aHidrolise 650 $aPraga de planta 653 $aExpressão gênica 700 1 $aMACEDO, L. L. P. 700 1 $aAMORIM, T. M. L. 700 1 $aSANTOS, V. O. 700 1 $aFRAGOSO, R. da R. 700 1 $aLUCENA, W. A. 700 1 $aMENEGUIM, A. M. 700 1 $aVALENCIA-JIMENEZ, A. 700 1 $aENGLER, G. 700 1 $aSILVA, M. C. M. 700 1 $aALBUQUERQUE, E. V. S. 700 1 $aGROSSI-DE-SA, M. F. 773 $tGene$gv. 553, n. 1, p. 7-16, Dec. 2014.
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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Biblioteca |
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Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Milho e Sorgo. |
Data corrente: |
15/01/2019 |
Data da última atualização: |
12/02/2019 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Circulação/Nível: |
C - 0 |
Autoria: |
PALHARES, P. L. S.; LOPES, S. da S.; LANA, U. G. de P.; ALVES, M. de C.; MAGALHAES, J. V. de; GUIMARÃES, C. T.; CARNEIRO, A. A.; SOUSA, S. M. de. |
Afiliação: |
Patrícia Lages Silva Palhares, Centro Universitário de Sete Lagoas; Simara da Silva Lopes, Universidade Federal de São João del-Rei; UBIRACI GOMES DE PAULA LANA, CNPMS; MEIRE DE CASSIA ALVES, CNPMS; JURANDIR VIEIRA DE MAGALHAES, CNPMS; CLAUDIA TEIXEIRA GUIMARAES, CNPMS; ANDREA ALMEIDA CARNEIRO, CNPMS; SYLVIA MORAIS DE SOUSA TINOCO, CNPMS. |
Título: |
Superexpressão do gene Phosphorus Starvation Tolerance 1 de arroz (osPSTOL1) em tabaco. |
Ano de publicação: |
2017 |
Fonte/Imprenta: |
Cadernos Saberes, Sete Lagoas, n. 3, p. 106-111, 2017. |
Idioma: |
Português |
Notas: |
Trabalhos de conclusão de curso de graduação e trabalhos do mestrado. |
Conteúdo: |
O fósforo (P) é um dos macronutrientes mais limitantes às culturas nos solos brasileiros e com menor eficiência de uso pelas plantas. O gene PHOSPHORUS-STARVATION TOLERANCE 1 (PSTOL1) é uma proteína quinase que quando superexpressa aumenta a superfície radicular, a aquisição de P e a produtividade de arroz sob baixo P. Com o objetivo de verificar o efeito do PSTOL1 de arroz em dicotiledôneas, este gene foi clonado no vetor pMCG1005, tendo o gene BAR como marcador de seleção. As plantas de tabaco Petit Havana foram geneticamente transformadas via Agrobacterium tumefaciens e regeneradas dos calos selecionados. Os fragmentos do gene BAR (~400 pb) e do gene OsPSTOL1 (~700 pb) foram amplificados por PCR confirmando a integração de ambos os genes nas plantas transformadas. Diversas plantas apresentaram uma cópia do transgene e aquelas que também tiveram expressão gênica significativa foram selecionadas para os experimentos sob baixo P. A superexpressão do gene OsPSTOL1 aumentou significantemente a aérea de superfície sob baixo P, indicando que esse gene age em tabaco de maneira similar ao que ocorre em arroz. |
Thesagro: |
Nicotiana Tabacum; Raiz. |
Categoria do assunto: |
S Ciências Biológicas |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/190681/1/Superexpressao-gene.pdf
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Marc: |
LEADER 01911naa a2200241 a 4500 001 2104262 005 2019-02-12 008 2017 bl uuuu u00u1 u #d 100 1 $aPALHARES, P. L. S. 245 $aSuperexpressão do gene Phosphorus Starvation Tolerance 1 de arroz (osPSTOL1) em tabaco.$h[electronic resource] 260 $c2017 500 $aTrabalhos de conclusão de curso de graduação e trabalhos do mestrado. 520 $aO fósforo (P) é um dos macronutrientes mais limitantes às culturas nos solos brasileiros e com menor eficiência de uso pelas plantas. O gene PHOSPHORUS-STARVATION TOLERANCE 1 (PSTOL1) é uma proteína quinase que quando superexpressa aumenta a superfície radicular, a aquisição de P e a produtividade de arroz sob baixo P. Com o objetivo de verificar o efeito do PSTOL1 de arroz em dicotiledôneas, este gene foi clonado no vetor pMCG1005, tendo o gene BAR como marcador de seleção. As plantas de tabaco Petit Havana foram geneticamente transformadas via Agrobacterium tumefaciens e regeneradas dos calos selecionados. Os fragmentos do gene BAR (~400 pb) e do gene OsPSTOL1 (~700 pb) foram amplificados por PCR confirmando a integração de ambos os genes nas plantas transformadas. Diversas plantas apresentaram uma cópia do transgene e aquelas que também tiveram expressão gênica significativa foram selecionadas para os experimentos sob baixo P. A superexpressão do gene OsPSTOL1 aumentou significantemente a aérea de superfície sob baixo P, indicando que esse gene age em tabaco de maneira similar ao que ocorre em arroz. 650 $aNicotiana Tabacum 650 $aRaiz 700 1 $aLOPES, S. da S. 700 1 $aLANA, U. G. de P. 700 1 $aALVES, M. de C. 700 1 $aMAGALHAES, J. V. de 700 1 $aGUIMARÃES, C. T. 700 1 $aCARNEIRO, A. A. 700 1 $aSOUSA, S. M. de 773 $tCadernos Saberes, Sete Lagoas$gn. 3, p. 106-111, 2017.
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Registro original: |
Embrapa Milho e Sorgo (CNPMS) |
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